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中药蛋白质组学研究策略
蛋白质组学在中药研究中的应用已十分广泛,有许多较为成功的实例.作者回顾了前人应用蛋白质组学技术对中药复杂体系的研究工作,并提出建立一门专门针对中药研究的蛋白组学,即中药蛋白质组学.该文对中药蛋白质组学的研究策略及未来的研究方向进行了综述和思考,希望为从事中药蛋白质组学研究者提供一点思路.
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Neddylation修饰与病毒感染调控研究进展
Nedd8是一类结构上与泛素相似的分子,广泛参与蛋白质翻译后修饰,这一过程被称为Neddylation.Neddylation修饰已经被证实参与几乎所有细胞内的调控过程,并在病毒感染过程有着重要的调控作用,但对于其具体的调控机制研究还十分匮乏.深入开展Neddylation修饰与病毒感染之间的分子调控机制研究将有助于阐明病毒的致病机理.
关键词: Neddylation 蛋白修饰 病毒感染 调控 -
血管内皮抑素的蛋白修饰及其联合用药的临床前研究进展
1971年Folkman[1]提出著名的肿瘤血管新生假说,认为肿瘤分泌的血管生长因子能促进肿瘤血管新生,进而促进肿瘤生长.因此,抗血管新生可能是一种治疗肿瘤的有效方法.1997年O'Reilly等[2]首先从小鼠血管内皮瘤(EOMA)细胞系的培养基中发现并分离得到一种具抑制血管新生的活性因子.因其作用于血管内皮细胞,而对非血管内皮细胞无抑制作用,故将其命名为血管内皮抑素(endostatin,ES).
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蛋白修饰与炎症性肠病
近年来炎症性肠病(inflammatory bowel disease,IBD)的发病率明显呈持续上升趋势,越来越多的证据表明,肠道内蛋白质的异常表达或蛋白修饰的异常与IBD的发病有关.蛋白修饰是指蛋白质通过翻译后修饰改变自身的空间构象、活性、稳定性及与其他分子相互作用等方面的性能,从而参与调节机体多样化的生命过程.虽然蛋白修饰不会改变DNA的序列,但可以影响相关基因的表达.研究显示,蛋白修饰可能通过患者的饮食、环境及肠道微生物等多方面影响基因表型从而参与IBD的发病过程.本文就蛋白修饰在IBD发病过程中所起的作用做一综述.
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PARP抑制剂3-AB的辐射致敏作用及其机制
多聚(ADP-核糖)聚合酶[poly (ADP-ribose) polymerase,PARP]是广泛存在于细胞内的一种具有蛋白修饰和核苷酸聚合作用的聚合酶,在多种有害因素造成细胞DNA断裂损伤修复过程中发挥重要作用.3-氨基苯甲酰胺(3-aminobenzamide,3-AB)是一种PARP特异性抑制剂,有报道证实,通过3-AB对PARP的抑制作用可以改变细胞对辐射引起的双链断裂的修复,引起一系列生理生化改变[1],而细胞对于电离辐射的敏感性也可由于PARP的活性而被改变[2,3].笔者拟就PARP抑制剂3-AB的辐射致敏作用及其机制进行初步探讨.
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聚ADP核糖聚合酶1与DNA甲基化的关系及其可能的机制
聚腺苷酸二磷酸核糖基聚合酶[poly (ADP-ribose) polymerase,PARP]是一类存在于多数真核细胞中的蛋白质翻译后修饰酶,主要存在于细胞核内,少量存在于细胞浆内[1],具有蛋白修饰和核苷酸聚合作用.尽管目前PARP家族至少有18名成员,但研究表明,PARP-1活力占所有PARP蛋白活力的90%以上.PARP-1在绝大多数组织中为组成型表达,但受到DNA链断裂等损伤激活后,其活力会立即上升500倍以上[2-3].PARP-1是该家族中重要的一员,具有保持染色体结构完整、参与DNA复制和转录的功能[4-6],在维持基因组稳定和细胞死亡及调控基因组的甲基化模式的过程中发挥着重要作用[7-9].
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我国科学家发现蛋白修饰与自噬起始新关系
大分子在细胞不同位置之间穿梭能够帮助调控不同细胞活性发挥的时间和强度。近发现,参与自噬起始过程的关键起始因子LC3能够在细胞核与细胞质之间循环,当细胞处于饥饿状态,细胞核内的LC3能够被去乙酰化酶进行去乙酰化,发生选择性激活。从而在细胞自噬起始过程中发挥正常功能,保证细胞应对营养匮乏状态。这项成果为进一步研究蛋白质修饰与蛋白在细胞内分布的关系提供了重要启示。
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脂筏的提取及鉴定
脂筏是脂质双层内含有特殊脂质的蛋白质的微区,具有低流动性,呈现有序液相,富含胆固醇和鞘磷脂[1].与糖基磷脂酰肌醇(GPI)相连,或被肉豆蔻酸酰化,是脂筏分子主要的2种蛋白修饰形式.膜上许多结构可通过被GPI锚固的形式作为细菌、病毒以及毒素的受体.
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糖基化免疫球蛋白IgG免疫学特征的变化
免疫球蛋白IgG与其它蛋白质一样,在氨基酸序列合成(蛋白质翻译)之后,蛋白修饰的过程中均会有不同程度的糖基化,是机体正常的生理现象.蛋白质糖基化修饰对其功能有重要的影响,包括蛋白折叠、运输和功能等方面.体内约1/2的蛋白属于糖基化蛋白,但是,过度的、异常的糖基化修饰却对机体产生损害.IgG异常糖基化修饰涉及到其免疫学特征的改变.
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蛋白质修饰与自身免疫
细胞内蛋白质翻译后需经多种修饰,以维持蛋白质正常的结构和生理活动.蛋白质的修饰受到严格的调节,即使对异常修饰的蛋白质,细胞可通过各种蛋白酶加以降解,因此不会对人自身造成损伤.有些蛋白经异常的翻译后修饰作用,可出现新的抗原表位而形成新的自身抗原,引致人体针对这些抗原的异常免疫应答,出现各种自身免疫病.文章列举与蛋白修饰有关的常见自身免疫病,及每种抗原的修饰方式.并以EAE、SLE和CIA等典型的自身免疫病为例,阐述蛋白修饰与自身抗原形成的关系,还初步探讨蛋白修饰诱导自身免疫的可能机制.
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小檗碱通过减少O-GlcNAc修饰降低高糖诱导的HUVECs氧化应激并调节线粒体功能
目的:小檗碱( berberine, BBR)是一种异喹啉类生物碱,是中药黄连有效成分之一。研究发现BBR调节血脂代谢、降低糖尿病心血管功能异常,其机制与激活AMPK有关。氧位β-N-乙酰葡萄糖胺( O-linkedβ-N-acetylglucosamine, O-GlcNAc)修饰是一种重要的翻译后蛋白修饰,调控多种信号途径的蛋白磷酸化。 BBR对糖尿病心血管系统的保护作用是否与O-GlcNAc修饰有关尚不清楚。本研究探讨BBR是否减少高糖诱导的人脐静脉内皮细胞( HUVECs) O-GlcNAc修饰及其机制。方法:正常糖( NG,5 mmol/L)与高糖( HG,25 mmol/L)培养HUVECs给予BBR。结果:BBR呈时间、剂量依赖性减少HG诱导的HUVECs蛋白O-GlcNAc修饰。 BBR(50μmol/L)上调HG诱导HUVECs的OGA而非OGT的mRNA及蛋白表达。使用OGA抑制剂PUGNAc(100μmol/L)可逆转BBR对O-GlcNAc修饰的降低,进一步使用AMPK抑制剂Compound C (CC;100μmol/L),BBR对O-GlcNAc修饰的降低明显逆转。分别使用DHE、MitoSOX和JC-1、Rhodamine 123检测ROS和线粒体膜电位( mitochondrial membrane potential,MMP)。 BBR显著降低HG诱导的HUVECs线粒体来源ROS(P<0.01),升高MMP (P<0.01)。使用CC和PUGNAc,BBR作用被逆转。结论:上述结果提示BBR通过激活AMPK减少O-GlcNAc修饰,从而降低高糖诱导的HUVECs氧化应激,调节线粒体功能。
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DNA病毒诱导cGAS-STING信号通路的研究进展
环磷酸鸟苷-腺苷合成酶(cGAS)是核苷酸转移酶家族的成员,能够催化三磷酸腺苷(ATP)和三磷酸鸟苷(GTP)合成第二信使cGAMP,其可活化内质网(ER)上的膜蛋白干扰素基因刺激因子(STING)以调节固有免疫功能,但是其活性不仅受到宿主泛素化、磷酸化等蛋白修饰的调节,而且还受到病毒蛋白的抑制.目前cGAS-STING信号通路与DNA病毒感染关系的研究备受关注,本文将从cGAS-STING的活化、蛋白修饰和病毒逃逸等方面给予综述.
关键词: cGAS-STING信号通路 蛋白修饰 病毒逃逸 固有免疫