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免疫亲和层析净化-高效液相色谱法检测红曲产品中桔青霉素方法研究
目的 建立红曲产品中桔青霉素的免疫亲和层析净化( I C) -高效液相色谱(HPLC)检测方法,检测福建相关红曲产品中桔青霉素(CIT)的含量.方法 采用I C-HPLC的方法对红曲产品中CIT的含量进行测定.HPLC的条件为:色谱柱:C18反相色谱柱,150.0 mm×4.6 mm×3μm；流动相:采用乙腈和体积分数为0.1％磷酸溶液,体积比值为65:35,等度洗脱；柱温:28℃；流速:0.8 ml/min;荧光检测器波长:激发光波长(λex)为331 nm、发射光波长(λem)为500 nm.根据峰面积(Y)对CIT浓度(X,ng/ml)进行线性回归,绘制标准曲线,并验证方法的准确度和精密度.采用建立的方法对32种福建红曲产品进行测定和色价比较.结果 本研究建立方法的标准曲线为Y =4634.8X - 136.42,r=1.000,低检测限为20μg/kg,定量限为64 μg/kg.在200～ 800 μg/kg范围内,加标同收率为98.9％～110.0％(n=3),RSD为0.51％～1.76％.32份样品中,11份红曲米、9份红曲粉和5份红曲色素均检测出CIT,含量为0.212 ～ 14.500 mg/kg,7份功能性红曲中有4份检出CIT,含量为0.142 ～0.275 mg/kg.结论 建立I C-HPLC法测定红曲产品中CIT的方法.
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人高迁移率族蛋白B1原核表达及其高亲和噬菌体融合肽的筛选
目的 构建谷胱甘肽巯基转移酶(GST)标记的人高迁移率族蛋白B1(HMGB1)融合蛋白表达载体并在原核细胞中表达.应用噬菌体展示技术筛选HMGB1的高亲和肽.方法 用RT-PCR方法扩增HMGB1 cDNA,构建于原核表达载体pGEX4T-1并转化大肠杆菌,以异丙基-β-D-硫代半乳糖苷(IPTG)诱导GST-HMGB1蛋白表达;Ni2+-NTA和多粘菌素B亲和层析柱进行纯化重组HMGB1蛋白.以重组HMGB1蛋白为靶分子,进行4轮噬菌体展示环七肽库的筛选,从第4轮洗脱物中随机挑选20个单克隆噬菌体扩增后进行ELISA鉴定,用酶标仪测定450 nm处的吸光度值.对获得的阳性单克隆噬菌体分别进行扩增、纯化,并对DNA测序,以确定插入七肽的氨基酸序列.结果 RT-PCR扩增HMGB1 cDNA大小约648 bp,成功构建了pGEX4T-1-HMGB1重组质粒并纯化了HMGB1蛋白,其相对分子质量为65000.经过4轮筛选后,噬菌体富集了74倍(第4轮与第1轮回收量分别为5.2×108、7.0×106 pfu),随机挑取的20个噬菌体克隆中9个可与HMGB1结合,测序发现其中的6个序列一致,均为DYFVSSV.结论 筛选到1个可与HMGB1高亲和结合的噬菌体展示七肽,其对HMGB1活性的拮抗效应有待进一步阐明.
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人CaMKKβ蛋白的原核表达、纯化及活性测定
目的对原核体系表达的 CaMKKβ蛋白体外活性进行探索，为针对 CaMKKβ、AMPK 药物研发提供科研基础。
方法克隆人 CaMKKβ基因，建立原核表达载体pET28a-CaMKKβ，将其转化入 E.coli Rosetta(DE3)感受态细胞内，在16℃、0.02 mmol/L IPTG 条件下诱导重组表达CaMKKβ蛋白，Ni-NTA 纯化6His-CaMKKβ蛋白，并利用 Glo?Max Assay 方法检测其活性。
结果通过基因测序表明 pET28a-CaMKKβ质粒构建成功；重组人 CaMKKβ蛋白可溶性表达量较高，Ni-NTA 纯化6His-CaMKKβ蛋白纯度可达80%以上，活性检测结果表明，大肠杆菌体系内表达的人 CaMKKβ蛋白在 CaM/Ca2+存在与否情况下，酶活基本一致。
结论成功构建原核表达载体 pET28a-CaMKKβ，实现重组人 CaMKKβ在原核体系内可溶性表达，活性测定表明原核体系内表达的 CaMKKβ自主酶活性较强，受 CaM/Ca2+影响较小。关键词： 钙-钙调素依赖性蛋白激酶 腺苷酸活化蛋白激酶 色谱法 亲和 CaM/Ca2+ -
重组汉滩病毒核蛋白的纯化及鉴定
目的纯化重组表达的汉滩病毒核蛋白.方法重组菌经IPTG诱导后,表达的目的蛋白为带有谷胱甘肽转硫酶(GST)标签的融合蛋白,并以包涵体形式存在.将包涵体变性、复性后,采用Glutathione Sepharose 4B 亲和色谱对核蛋白进行纯化,并用夹心ELISA和Western blot检测纯化蛋白.结果表达产物第一次过柱亲和层析后可去除杂蛋白,获得纯化的核蛋白与谷胱甘肽转硫酶的融合蛋白,再经凝血酶酶切,第二次过柱亲和层析后获得的穿过峰为核蛋白,洗脱峰为GST.纯化的融合蛋白和纯化的核蛋白均为SDS-PAGE单点纯,并具有良好的抗原活性.结论 Glutathione Sepharose 4B亲和色谱纯化重组汉滩病毒核蛋白是一种较为有效的方法.
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抗前胃泌素释放肽单克隆抗体的纯化及体外对小细胞肺癌的活性
目的 探讨亲和层析法纯化抗前胃泌素释放肽(PGRP)单克降抗体(MAb)的效果,为该法纯化其他抗体提供数据依据.方法 采用蛋白A-琼脂糖亲和层析法纯化含有MAb的腹腔积液,并用SDS-PAGE和酶联免疫吸附(ELISA)法分别检测其纯度和效价,用流式细胞术和免疫组织化学法榆测其对小细胞肺癌细胞株NCI-H446的组织切片的生物功能.结果 亲和层析法纯化前小鼠腹腔积液蛋白质质量浓度平均为23.62 mg/ml;纯化前、后蛋白总量分别为148.79和146.67 mg,回收率为98.58%.腹腔积液中MAb质量浓度平均为5.21 mg/ml;纯化的MAb纯度达95%以上.纯化后抗体免疫学活性均高于纯化前,提高了6.90～15.40倍.结论 蛋白A-琼脂糖亲和层析法可快速、高效地从小鼠腹腔积液中纯化抗PGRP MAb,且抗体具有较高的纯度,免疫学活性明显提高,能够选择性的和小细胞肺癌细胞的PGRP结合.
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帕金森病免疫介导黑质损伤的动物实验研究
目的研究帕金森病(PD)患者血清中抗大鼠黑质部膜蛋白IgG抗体的提取方法以及抗体的特异性免疫损伤作用.方法差速离心法粗提SD大鼠黑质质膜,并将其偶联至溴化氢活化的琼脂糖4B(CNBr-activitied-sepharose 4B)上,将20例临床确诊的PD患者血清上样,收集洗脱峰,将洗脱产物通过蛋白A亲和层析柱,收集洗脱峰,间接酶联免疫吸附实验(ELISA)和SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)分别检测其抗原结合活性和纯度.24只雄性SD大鼠随机分为3组,每组8只:PBS组(注射PBS),健康组(注射健康人IgG),PD IgG组(注射PD IgG),对大鼠一侧黑质致密部(SNpc)进行立体定向注射,免疫组化检测酪氨酸羟化酶(TH)阳性的细胞数.结果层析后的洗脱产物为两条清晰的条带,相对分子质量分别为25 000,50 000,这与IgG轻链和重链相对分子质量的理论值相符合,证明其具有抗原结合活性并达到电泳纯.注射4周后,免疫组化显示PD IgG组注射侧的TH阳性细胞数比非注射侧下降了51%,而健康IgG组仅下降了4%,PBS组未见明显改变.统计学分析注射物对黑质的损伤作用显示,PD IgG组与健康IgG组相比差异有显著意义(P<0.05),PD IgG组与PBS组相比差异也有显著意义(P<0.05).结论用免疫亲和层析法可获得PD血清中抗大鼠黑质部膜蛋白的IgG抗体成分,其对黑质多巴胺能神经元具有免疫损伤作用.
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具有细胞穿透功能的串联亲和层析分离载体的构建与功能鉴定
目的 建立基于抗生蛋白链菌素结合肽(SBP)-钙调蛋白结合肽(CBP)分离标签以及细胞穿透肽转录反式激活因子(TAT)和绿色荧光蛋白(GFP)原核表达系统的、具有细胞穿透功能的原核串联亲和层析分离系统.方法 应用PCR方法,以pEG-FP-C2载体为模板扩增EGFP序列,以pNTAP载体为模板扩增CBP-SBP序列,采用退火方法得到TAT片段,采用常规酶切、连接方法将EGFP、CBP-SBP和TAT片段依次克隆入pET14b-MCStop载体中,酶切、PCR和测序鉴定无误后,得到pET14b-CBP-SBP-EGFP-TAT重组质粒.将重组质粒转化BL21(DE3)大肠埃希菌,以IPTG诱导融合蛋白表达,利用Ni2+-NTA亲和层析纯化获得融合蛋白,将不同浓度的融合蛋白加入培养的人肝癌细胞株(HepG2)检测融合蛋白的穿细胞膜功能.结果 所构建的pET14b-MCS-CBP-SBP-EGFP-TAT融合蛋白表达载体正确,该载体可在大肠埃希菌内高效表达,用Ni2+-NTA纯化获得了相对分子量约40kD的目的 融合蛋白.细胞功能实验结果表明融合蛋白能够穿越细胞膜,且具有浓度依赖性.结论 成功构建了pET14b-MCS-CBP-SBP-EGFP-TAT融合蛋白表达载体,并获得了具有良好穿透真核细胞膜功能的融合蛋白,为进一步研究细胞内蛋白相互作用、细胞穿透肽TAT的功能及其穿透细胞的机制奠定了基础.
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Ni2+亲和胶的制备及其对带His6标签融合蛋白的纯化
目的:制备Ni2+亲和胶,并检测其纯化带His6标签融合蛋白的效果.方法:在强碱条件下,用环氧氯丙烷活化Sepharose 4B后,接上多个IDA臂,将Ni2+连接在IDA臂上,即为亲和胶成品.用亲和胶分别在变性和非变性的条件下,纯化包涵体和可溶性表达的带His6标签的人TRF1 和人tankyrase的PARP结构域,并通过Western印迹鉴定纯化的靶蛋白.结果:用自制的Ni2+亲和胶可以获得SDS-PAGE单一条带的目的蛋白,并得到Western印迹的鉴定.结论:自制的Ni2+亲和胶对带His6标签融合蛋白的纯化能力与商品胶完全等同,但价格低廉.
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用pProEXHT载体进行人FLT3配体基因的表达与产物的亲和层析纯化
目的:探讨寡聚组氨酸多肽与目标蛋白融合基因的表达及其产物的金属离子螯合亲和层析纯化方法.方法:将人FLT3配体(FL)胞外段cDNA连入pProEXHT载体,转入大肠杆菌实现表达.分离包涵体并进行复性处理后,通过Ni2+离子螯合亲和层析纯化融合蛋白表达产物.结果和结论:6×组氨酸-FL融合蛋白的表达量约占菌体蛋白总量的15%,用Ni2+离子螯合亲和层析纯化表达产物,一次过柱的纯度可达90%以上,操作程序简便省时,是日后FL基因工程产品大规模制备的可行途径.
关键词： 色谱法 亲和 Flt3配体 蛋白纯化[文献标识识]A -
免疫亲和毛细管电泳技术的进展
1 IntroductionImmunoassay (IA), one of the most useful biomedical tools in the last four decades[1～3], is a method based on the specific interactions between antibodies and antigens, and is used to determine different antigens, haptens, or antibodies in complex biological matrices by taking antigens or antibodies as selective agents. Conventional immunoassays can be further classified into labeling techniques as radioactivity, enzyme amplification, fluorescence and chemiluminescence[4].
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基因工程人丁酰胆碱酯酶的纯化及其在体外对琥珀酰胆碱的解毒作用
目的开发丰富又安全的人丁酰胆碱酯酶来源,并检测其解毒效率.方法家蚕血淋巴液中重组人丁酰胆碱酯酶(rhBChE)的纯化采用批量硫酸铵分段分离和普鲁卡因酰胺-脂糖凝胶4B亲和层析技术.结果聚丙烯酰胺凝胶电泳纯的rhBChE从血淋巴液中的总收率为66%,酶比活性达715 mmol*min-1*g-1蛋白.rhBChE在-20℃含20%甘油及0.02% NaN3的10 mmol*L-1磷酸盐缓冲液(pH 7.4)中存放1年,酶活性无明显变化.18只小鼠ip事先与rhBChE孵温的1.5 LD的琥珀酰胆碱, 不出现任何中毒症状和体征,全部存活;而琥珀酰胆碱对照组,18只小鼠均剧烈抽搐并在2～5 min内窒息死亡.结论实验结果说明,从感染家蚕幼虫血淋巴液中纯化rhBChE的方法可靠,基因工程rhBChE在琥珀酰胆碱中毒危象的治疗中有潜在应用前景.
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胞外囊泡分离提取方法的研究进展
胞外囊泡(EVs)是由多种类型细胞释放的微小囊泡.目前研究认为EVs是细胞间信息传递的重要介质,可通过传递蛋白质、信使RNA(mRNA)、微小RNA(microRNA,miRNA)等改变靶细胞的基因表达、蛋白质合成等生物学功能,在组织修复、生物标记、疾病诊断等方面均发挥着越来越重要的作用.目前,分离提取EVs的主要方法有:差速离心法、超滤法和免疫亲和层析法,各有优缺点.在实际工作中,研究者常将多种分离提取方法联合应用以提高产物纯度,稳定EVs生物活性,减少提取时间.近年发现,在卵泡液和精液中存在EVs,其生物学意义及潜在的临床价值有待于进一步研究.本文介绍EVs提取方法的研究进展,为EVs的研究提供参考.
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利用亲和层析法检测乙酰化蛋白的研究
目的 建立一种快速、相对定量检测乙酰化蛋白方法,并初步应用其检测药物作用后Jurkat细胞乙酰化总蛋白水平.方法 用不同浓度的曲古菌素A(TSA)诱导Jurkat细胞蛋白高乙酰化后,利用抗乙酰化赖氨酸抗体亲和层析柱富集纯化乙酰化总蛋白,经酸洗脱后固定于酶标板,ELISA法检测乙酰化蛋白相对总量,并用基质辅助激光解吸电离串联飞行时间质谱仪(MALDI-TOF/TOF)分析验证其成分；同法检测不同浓度的没食子酸、大黄素、单乙酰化大黄素A三种药物作用Jurkat细胞后乙酰化总蛋白水平的变化,筛查诱导Jurkat细胞蛋白乙酰化药物.结果 1μmol/L TSA作用于4×105Jurkat细胞24 h,乙酰化总蛋白相对水平高.MALDI-TOF/TOF分析显示,TSA诱导Jurkat细胞产生的乙酰化蛋白共有22种,其中15种为乙酰化组蛋白.没食子酸、大黄素、单乙酰化大黄素A作用Jurkat细胞后所导致的乙酰化程度不同,以1μmol/L浓度TSA为阳性对照组,无药物为空白对照组,35.09 μmol/L和17.54 μmol/L大黄素处理的Jurkat细胞乙酰化蛋白相对水平分别为4.3％和14.2％；1.47 μmol/L和2.94 μmol/L没食子酸处理组乙酰化蛋白相对水平分别为28.7％和11.5％；152.91 μmol/L和30.58 μmoL/L单乙酰化大黄素组分别为22.0％和3.6％；其中1.47 μmol/L没食子酸所诱导的乙酰化蛋白水平高.结论 初步建立了活细胞基础上纯化富集并检测乙酰化总蛋白水平的方法,该法可快速、简便的筛选以组蛋白去乙酰化酶为靶点的抗癌药物.
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人成釉蛋白C端肽的大量表达及纯化
目的:获得高纯度的重组人成釉蛋白C端肽.方法:实验于2001-01/2004-06在解放军第四军医大学口腔内科实验室解放军第四军医大学基础部生物化学与分子生物学实验室完成.①转化pRSET-A/成釉蛋白原核表达质粒入BL21(DE3)细菌进行大量培养,加入诱导剂IPTG至终浓度为0.1 mmol/L,32℃继续振荡诱导培养5 h,收集细菌,诱导菌体的裂解上清经金属螯合亲和层析,洗脱Ni-NTA结合蛋白,收集洗脱蛋白,聚丙烯酰胺凝胶电泳法鉴定.②离子交换层析缓冲液(pH 7.4,50 mmol/L Tris·CI)平衡Q Sapharose HP层析柱,将初步纯化的蛋白样品加在Q Sapharose HP凝胶介质上,梯度洗脱结合的蛋白,收集洗脱峰,制样,聚丙烯酰胺凝胶电泳法鉴定洗脱蛋白.结果:①表达重组人成釉蛋白C端肽的金属螯合亲和层析结果:诱导菌体的裂解上清经金属螯合亲和层析,洗脱下Ni-NTA结合蛋白,经聚丙烯酰胺凝胶电泳法电泳证实获得初步纯化的重组人成釉蛋白C端肽,其中仍含一些杂蛋白.②重组人成釉蛋白C端肽的离子交换层析结果:获得多个蛋白洗脱峰,聚丙烯酰胺凝胶电泳法证实获得纯化的重组人成釉蛋白C端肽.结论:获得了纯化的人成釉蛋白重组蛋白.
关键词： 牙釉质蛋白质类/分离和提纯 色谱法 亲和 离子交换 -
人角质化细胞生长因子2基因克隆、表达及其产物的纯化和鉴定
背景:人角质化细胞生长因子2具有广泛的生理功能,在胚胎发育、组织的修复、神经的再生、血管的生成和肿瘤发展中具有重要作用.目的:克隆人角质化细胞生长因子2基因,于大肠杆菌中表达,并检测其生物学活性,为进一步开发提供实验依据.设计:开放性实验.单位:中国疾病预防控制中心病毒病预防控制所.材料:实验于2000-09/2002-05在中国疾病预防控制中心病毒病预防控制所病毒基因工程国家重点实验室完成.pBV220温控表达载体为病毒基因工程国家重点实验室构建,EcoR Ⅰ、BamH Ⅰ、T4 DNA连接酶(Promega公司);人角质化细胞生长因子2特异性聚合酶链反应引物(上海博亚生物技术有限公司合成);肝素-Sepharose CL-6B (Pharmacia公司);快速聚合酶链反应产物纯化试剂盒、总RNA提取Trizol试剂盒、反转录-聚合酶链反应试剂盒(GIBCO公司);质粒DNA快速提取试剂盒(博大公司);BL-21-codon plus compent cells (Stratagene公司).方法:用高表达菌株BL-21-codon plus compentent cells表达重组人角质化细胞生长因子2蛋白并初步纯化和检测其活性.通过反转录-聚合酶链反应从自然流产胎儿肺组织中钓取人角质化细胞生长因子2 cDNA,将其克隆入pBV220载体质粒.在大肠杆菌BL-21-eodon plus compent cells中表达人角质化细胞生长因子2蛋白.采用亲和层析和离子交换层析分离纯化,以细胞增殖实验测定表达蛋白的生物活性.主要观察指标:人角质化细胞生长因子2 cDNA的片段长度和序列,人角质化细胞生长因子2基因在大肠杆菌中的表达,纯化人角质化细胞生长因子2的活性.结果:人角质化细胞生长因子2 cDNA片段大小约500 bp,人角质化细胞生长因子2蛋白在BL-21中得到高效表达,于上清中可溶性表达,SDS-PAGE显示相对分子质量约20 000;人角质化细胞生长因子2蛋白对NIH3T3细胞具有显著的促有丝分裂活性,1,5,10/L人角质化细胞生长因子2 A值(490 nm)高于空白对照组,差异有非常显著性意义(分别为0.174±0.022,0.220±0.029,0.306±0.050,0.066±0.004,P＜0.001).结论:成功克隆人角质化细胞生长因子2基因,并于大肠杆菌BL-21中得到高效表达;纯化的人角质化细胞生长因子2蛋白能刺激NIH3T3细胞的增殖,具有显著的促有丝分裂活性.
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从七肽噬菌体展示库中筛选内毒素结合蛋白质配基
目的:研究从噬茵体展示库中筛选内毒素结合蛋白质配基,为其在内毒素致病作用机理及在内毒素血症防治研究中的应用奠定基础.方法:以内毒素为靶分子从随机七肽噬菌体展示库中筛选内毒素的高亲和力噬菌体配体,通过ELISA鉴定,DNA测序及相关软件分析.结果:所筛选的亲和力高的噬菌体的ELISA检测值A405nm可达1.965通过比较亲和性噬菌体外源插入肽的DNA序列,认为FHENWPS肽段中包含有与内毒素分子发生亲和结合的一个共有序列.该序列展示肽的等电点为5.36,具有双嗜性,这有利于肽与LPS分子表面的位点相互作用从而产生亲和吸附.结论:运用亲和筛选方法从肽库中筛选内毒素结合蛋白质配基是可行的.
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基于中国仓鼠卵巢细胞表达的Fc融合蛋白制备工艺的优化
目的 优化基于中国仓鼠卵巢(Chinese hamster ovary,CHO)细胞表达的Fc融合蛋白制备工艺.方法 对于上游细胞培养工艺,先在摇瓶中分别对培养基配比和流加培养方案进行优化,再将优化工艺放大到生物反应器规模并确认其可行性.对于下游蛋白纯化工艺,分别对A蛋白亲和层析的洗脱条件和阴离子交换层析的平衡条件进行优化.结果 对于上游细胞培养工艺,以种子培养基∶基础培养基(CD OptiCHO)∶基础培养基(CDM4Mab)为2∶1∶1的配比配制培养基,并以3、6和9d补料的流加培养方案进行细胞培养,可获得理想的细胞密度和活率,且成本较低.对于下游蛋白纯化工艺,以pH3.3的洗脱液进行A蛋白亲和层析纯化时,Fc融合蛋白的回收率为94.7％,纯度为98.64％;以pH5.0～pH5.5的平衡液进行阴离子交换层析纯化时,Fc融合蛋白的回收率达到98％以上、纯度达到99％.结论 基于CHO细胞表达的Fc融合蛋白制备工艺的上游细胞培养和下游蛋白纯化工艺得到成功优化,这为此类抗体药物制备工艺的优化提供了思路.
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亲和层析法去除静注人免疫球蛋白中的血型抗体
静注人免疫球蛋白(intravenous immunoglobulin,IVIG)是从健康人血浆中分离提取的多种IgG抗体混合物,其中含有一定量的IgG型抗A/B血型抗体(血凝素),在临床上用于非O血型患者时,抗A/B血型抗体可与患者红细胞表面的A/B血型抗原结合,有诱发溶血反应的风险[1-2].特异性IgG型抗A/B血型抗体是制备IVIG所用原料血浆中的正常成分,但大剂量输注含有血型抗体的IVIG则可能导致溶血,因此确保抗A/B血型抗体在IVIG制品中的低水平非常重要[3].
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金属螯合亲和层析法对重组幽门螺杆菌尿素酶B亚单位的纯化
背景:幽门螺杆菌(H pylori)疫苗是近年研究的热点.H pylori尿素酶B亚单位(UreB)是理想的候选抗原.目的:获得纯化的重组H.pylori UreB(rUreB),为进一步的H pylori疫苗制备打下基础.方法:采用金属螫合亲和层析法(MCAC)在变性条件下纯化rUreB,SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)和免疫印迹法鉴定纯化产物的分子量、纯度和抗原性.结果:纯化产物的分子量与预计分子量相符,具有良好的特异性UreB免疫原性,且一步即可达到90%以上的纯度.结论:MCAC是一种简单、高效的rUreB纯化方法.
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铁蛋白轻链的原核表达、纯化及其多克隆抗体的制备
目的:构建FTL的原核表达载体,获得FTL纯化蛋白,制备抗体,为研究其生物学作用奠定基础.方法:采用基因重组技术将PCR扩增的FTL基因产物与原核表达载体pET30a(+)连接,转化入大肠杆菌BL21(DE3),通过PCR、单双酶切及测序鉴定构建结果,用IPTG诱导蛋白表达,将融合蛋白纯化后,免疫日本大白兔,制备FTL多抗,采用Western印迹法检验抗体特异性.结果:成功地构建了FTL的原核表达载体,经大肠杆菌中诱导表达、镍亲和层析柱纯化,得到较纯的相对分子质量约25 800的融合蛋白,免疫日本大白兔后得到多抗血清,Western印迹结果显示此多克隆抗体与FTL蛋白特异性结合.结论:本研究获得FTL纯化蛋白,制备了FTL多克隆抗体,为进一步研究FTL的作用机制及其在肺癌组织中的表达情况奠定了基础.
