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Ghrelin促进大鼠胰岛素合成及高葡萄糖诱导的胰岛素分泌
Ghrelin是由胃黏膜分泌的小分子脑肠肽.本研究探讨了Ghrelin对于大鼠胰岛细胞合成与分泌胰岛素的影响.将分离培养的大鼠胰岛分为Ghrelin处理组和对照组:(1) 在高浓度葡萄糖(16.7 mmol/L)刺激时加入不同浓度Ghrelin 10-12~10-8 mol/L孵育60min,测定胰岛素分泌量.(2) 在培养液中加入不同浓度Ghrelin 10-12~10-8 mol/L预处理24 h后,用RT-PCR方法检测胰岛内前胰岛素原mRNA表达,并测定不同浓度葡萄糖(5.6 mmol/L,16.7 mmol/L)刺激时胰岛素分泌量.离体大鼠胰岛,在高糖刺激时加入Ghrelin 10-11~10-10 mol/L共同培养60 min,胰岛素分泌量增加高于对照组(P<0.05).Ghrelin 10-12~10-10 mol/L预处理24 h后,高糖刺激时胰岛素分泌量增加高于对照组(P<0.05),同时Ghrelin 10-10 mol/L促进胰岛内前胰岛素原mRNA表达高于对照组(P<0.05). 一定浓度的Ghrelin促进胰岛在高葡萄糖诱导下的胰岛素分泌,经Ghrelin预处理24 h后该作用更为显著.Ghrelin增加大鼠胰岛内前胰岛素原mRNA的表达,促进胰岛素合成.
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测定胰岛素原、胰岛素及C肽的价值
纪宝华教授:本刊编委随着生物化学和免疫学技术的发展以及分子生物学技术的应用,特异性检测血中整分子胰岛素原(proinsulin,PI)及其中间裂解产物(总称胰岛素原样分子,proinsulin-like-molecules,PLMs)、胰岛素(insulin, INS)及C肽水平的新一代免疫分析法业已问世,因此可更确切阐明其生理和病理意义.1 血中PLMs、INS及C肽的来源[1]在正常情况下,PI的基因在胰岛β细胞核中转录为前胰岛素原的mRNA,在胞浆中翻译成前胰岛素原,后转移至粗面内质网中;数分钟后,经微粒体蛋白酶的作用形成PI,转移并贮存于高尔基复合体中,形成不成熟的分泌颗粒.PI在不成熟的分泌颗粒中经PI转换酶2(PC2)和3(PC3)的作用分别形成65,66断裂PI、32,33断裂PI,再又经羧肽酶H(CPH)裂解形成不饱和的脱64,65PI和脱31,32PI,后又分别经 PC3和CPH、PC2和CPH形成等克分子的INS和C肽,INS贮存于成熟分泌颗粒的中部而C肽则贮存在其外围.当β细胞受到释放INS信息刺激时,成熟分泌颗粒中的INS和C肽即分泌到细胞外并进入门静脉.进入门静脉中的INS有40~60%,而C肽有10~15%经肝脏首过代谢而失活,其余部分则进入外周循环发挥其生理作用.但即使在生理情况下,PC2、PC3及CPH的作用也不十分完全,因此有少量PI、PLMs也可直接分泌到血中.因此,外周血中既有INS和C肽,又存在PLMs.
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2型糖尿病患者血清真胰岛素检测与分析
2型糖尿病患者普遍存在胰岛素抵抗和高胰岛素血症,血清胰岛素水平一直是临床常用的评价B细胞功能的指标.目前多数实验室采用放射免疫法测定免疫反应性胰岛素(IRI),它包括前胰岛素原、胰岛素原和真胰岛素(TI)及其中间代谢产物的总水平,而不是单纯的TI水平,难以排除胰岛素原免疫交叉反应的影响,双抗体夹心酶联法测定的真胰岛素,由于排除了胰岛素原的干扰,能更真实地反映患者的胰岛素水平.TI是胰岛素中真正有生理活性的部分,测定TI可客观评价B细胞功能.
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游离脂肪酸抑制葡萄糖刺激的胰岛功能
目的研究高糖条件下游离脂肪酸对胰岛功能的影响.方法利用胰岛体外培养方法及RT-PCR技术,检测胰岛素分泌和前胰岛素原mRNA的表达.结果游离脂肪酸组胰岛素的分泌和前胰岛素原mRNA的表达均减少.结论游离脂肪酸抑制糖刺激下的胰岛素分泌和合成.
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胰岛素分泌机制
在胰岛B细胞的粗面内质网中,前胰岛素原mRNA经转录而合成分子量为11 500的前体分子,即前胰岛素原,其寿命极短,约30~60秒.