首页 > 文献资料
-
表面活性剂引起的血红蛋白构象变化
目的通过研究表面活性剂对血红蛋白构象变化的影响,探讨环境中存在的表面活性剂对人类健康的隐患.方法利用同步荧光光谱法、紫外可见吸收光谱法、电化学分析法和原子力显微镜,对阴、阳离子表面活性剂作用下血红蛋白的光谱性质、电化学行为及直观形貌拓扑图进行表征.结果采用同步荧光光谱、紫外吸收光谱、电化学行为和原子力显微镜都可以观察到阴离子表面活性剂十二烷基硫酸钠对血红蛋白的构象变化影响明显.结论阴离子表面活性剂十二烷基硫酸钠可以引起血红蛋白的构象改变.
-
光谱法研究槲皮苷与人血清白蛋白的相互作用
目的 研究槲皮苷与人血清白蛋白(HAS)的相互作用,并探讨葡萄糖对二者结合的影响.方法 应用光谱法研究槲皮苷与HAS的作用机制,以双对数方程和能量转移原理计算槲皮苷与HAS的结合常数、结合位点数和结合距离;根据热力学参数判断二者的作用力类型;用同步荧光光谱考察槲皮苷对HAS构象的影响;观察葡萄糖浓度对反应结合常数和结合位点数的影响.结果 槲皮苷对HAS的荧光猝灭过程为生成复合物的静态猝灭;结合常数和结合位点数随温度的升高而降低:结合距离小于7nm;二者主要以疏水作用力相结合;槲皮苷与HAS的相互作用改变了色氨酸残基所处的微环境;葡萄糖的加入使结合常数和结合位点数均增加.结论 槲皮苷能与HAS结合并改变HAS的构象,生理浓度的葡萄糖可增加槲皮苷与HAS的结合常数和结合位点数.
关键词： 槲皮苷 人血清白蛋白(HSA) 荧光猝灭 同步荧光光谱 葡萄糖 -
荧光光谱法研究卡铂与牛血清白蛋白的相互作用
目的 研究卡铂与牛血清白蛋白(BSA)在人体生理条件下的相互作用.方法 采用荧光光谱法研究卡铂与BSA的荧光猝灭机制、结合位点数、结合常数;利用热力学参数考察其作用力类型;采用同步荧光光谱法探讨卡铂对BSA构象的影响.结果 卡铂与BSA形成1:1的复合物引起BSA的荧光猝灭,其猝灭类型为静态猝灭.卡铂与BSA结合位点数为9.81×103 mol/L,两者以疏水作用为主.卡铂与BSA相互作用使色氨酸残基所处的微环境发生改变.结论 卡铂与BSA相互作用形成复合物,并改变BSA的构象.
-
曲克芦丁与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究
目的: 应用光谱技术研究曲克芦丁(troxerutin, TRO)与牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA) 间结合作用机制.方法:通过荧光光谱法确定曲克芦丁对BSA的荧光猝灭机制.依据热力学参数讨论两者之间的主要作用力类型.利用同步荧光光谱考察曲克芦丁对BSA构象的影响.结果: 曲克芦丁对BSA的荧光猝灭机制为静态猝灭;反应的热力学参数ΔH=-77.06 KJ/mol,ΔS=-152.20 J/(mol·K).结论: 曲克芦丁与BSA之间的主要作用力是范德华力;曲克芦丁的加入使BSA构象发生了变化.
-
光谱法研究野漆树苷与人血清蛋白的结合作用
目的 研究野漆树苷与人血清蛋白(HSA)的结合作用及机制.方法 通过光谱法研究野漆树苷与HSA的作用机制.以能量传递原理及Lineweaver-Burk双倒数方程计算野漆树苷与HSA 反应的结合常数和结合距离;以热力学参数判断其与HSA 间的作用力类型;以同步荧光光谱考察野漆树苷对 HSA 构象的影响.结果 野漆树苷与HSA 反应的结合常数随温度的升高而降低;野漆树苷与HSA之间的结合距离为4.16 nm;野漆树苷与HSA的互相作用以氢键和范德华力结合为主;酪氨酸残基和色氨酸残基的特征荧光光谱峰随野漆树苷浓度的增加而产生猝灭.结论 野漆树苷能与HSA结合,其荧光猝灭以静态猝灭为主.
-
叶下珠稳定性同步荧光光谱分析
目的 探讨叶下珠在不同溶剂条件下的荧光谱图,为叶下珠分离提纯和产品质量控制提供帮助.方法 先用水和乙醇提取叶下珠,再用PBS,丙嗣,乙酸乙酯溶液对叶下珠成分进行再提取分离,用同步荧光光谱法进行分析.结果 得到叶下珠几种溶剂提取物同步荧光谱图有显著不同,醇提成分溶于PBS放置12h可看到荧光峰高发生明显转变,叶下珠水提成分在冰箱存放3年时间其品质会有所变化.结论 同步荧光光谱法可作为叶下珠质量控制的手段之一.
-
同步荧光法测定血清过氧化脂质
脂质过氧化损伤在糖尿病、感染性疾病、肿瘤、类风湿性关节炎、动脉粥样硬化等许多疾病的发生与发展中起到了重要作用.丙二醛(MDA)是自由基使脂质发生过氧化作用形成的终产物,通常用MDA来反映体内脂质过氧化状态.MDA测定大多采用TBA比色法,通过MDA与硫代巴比妥酸(TBA)加热形成红色复合物,用比色或荧光法[1]测定MDA含量,由于荧光法特异性、灵敏度较高,因而得到了广泛地应用.然而,从目前通常使用的荧光法的荧光光谱中可以看出,该法受到瑞利散射光干扰严重,为了降低散射光的干扰,提高测定的特异性和准确性,我们将同步荧光光谱扫描技术用于测定MDA,获得满意结果,有效地降低散射光的干扰,提高了测定方法的灵敏度和特异性,现报道如下.
-
尼洛替尼衍生物与牛血清白蛋白的相互作用
目的 探讨尼洛替尼衍生物4-甲氧基-N-[4-(3-吗啉基丙氧基)苯基]-3-[4-(吡啶-3-基)嘧啶-2-基氨基]苯甲酰胺(lz)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.方法 模拟生理条件(pH=7.4),25、37℃测定荧光光谱和吸收光谱.利用Stern-Volmer方程判断荧光猝灭类型;求出结合常数和结合位点数;根据F6rster非辐射能量转移理论求出其作用距离r;根据基本热力学参数△G、△H和△S判断lz和BSA作用力类型;根据同步荧光光谱分析lz对BSA构象的影响.结果 lz对BSA的内源荧光有较强的动态猝灭作用,并得出了结合常数(Ka)及结合位点数(n),结合作用主要靠氢键和范德华力驱动,结合距离r =3.20 nm,发生能量转移,引起了BSA构象的变化.结论 本研究为进一步改造设计尼洛替尼,寻找新的药物小分子提供了一定的实验依据.
-
光谱法研究头孢丙烯与牛血清白蛋白的相互作用
目的:研究头孢丙烯(CE)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.方法:采用荧光猝灭光谱法、紫外光谱法和同步荧光光谱法,研究289、299、309 K温度下作用50 min时CE与BSA的相互作用.根据Stern-Volmer方程计算动态猝灭常数(KSV)和动态猝灭速率常数(Kq),Lineweaver-Burk方程计算静态猝灭结合常数(KLB)和紫外吸收光谱图判断猝灭类型;根据双对数方程计算结合常数(Kb)和结合位点数(n);根据热力学公式计算焓变(ΔH)熵变(ΔS)和吉布斯自由能变(ΔG);根据Hill方程计算Hill系数(nH).结果:3个温度下的BSA荧光强度随着CE浓度升高而有规律地降低;KSV、Kq、KLB、Kb、n和nH均随着温度升高而降低;ΔG<0,ΔH<0,ΔS<0;n约等于1;nH小于1.结论:CE对BSA荧光产生静态猝灭,二者间具有一定的结合作用;其反应是一个自发的放热过程,主要结合力为氢键和范德华力,结合位点主要位于亚螺旋域ⅡA;CE对结合反应产生负协同作用,对BSA构象不产生影响;结合位点更接近于酪氨酸.
