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蛋白质Nα-末端乙酰化的功能研究进展
蛋白质 Nα-末端乙酰化修饰是由 Nα-末端乙酰转移酶(NATs)所催化的酶促反应过程,其结果是蛋白质 N-末端的α氨基接受来自于乙酰辅酶 A(AcCoA)的乙酰基。在真核生物中 Nα-末端乙酰化是一种广泛存在的蛋白质修饰方式,大约有68%的酵母蛋白质和85%人蛋白质是 Nα-乙酰化修饰的[1],但原核和古细菌蛋白却很少发生乙酰化。目前已发现在真核生物中存在6个 N ATs 亚型(NatA~NatF),每一亚型由一个或多个亚基组成,且各自都有其独特的底物特异性,如起始甲硫氨酸被切除后,N-末端的丝氨酸、丙氨酸、苏氨酸、甘氨酸和缬氨酸都能够被NatA 催化乙酰化(N-末端第三个氨基酸为脯氨酸除外)[2]。尽管高等真核生物有更多蛋白质是 Nα-末端乙酰化修饰的,表达更多的 NATs,但是酵母等低等真核生物的 Nα-末端乙酰化模式和 NAT 催化机制与高等真核生物是相似的[3]。到目前为止,人们发现 Nα-末端乙酰化具有调节蛋白质降解、抑制内质网易位和调节蛋白质间相互作用等功能,但我们还没能完全了解 Nα-末端乙酰化的所有功能。本文主要对Nα-末端乙酰化和 Nα-末端乙酰转移酶的功能及其与病理联系的研究进展作一综述。
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黏着斑激酶与肿瘤
黏着斑激酶(FAK)初是在1992年被发现的,因其定位于整合素簇集的部位即黏着斑,故命名为之[1].FAK属非受体酪氨酸激酶家族中的FAK/PTK2亚家族,该亚家族仅有两个成员:FAK(PTK2)和PYK2(PTK2B).FAK在哺乳动物以及低等真核生物如果蝇、斑马鱼等的大多数组织及细胞类型中都有表达,且其序列在进化上具有保守性性[2],而PYK2表达具有一定的组织特异性.
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线粒体DNA修复系统与神经疾病
Clayton曾报道线粒体不能清除粒体DNA(imtochondrical DNA,mtDNA)中由紫外钱诱导生成的嘧啶二体,因而一直认为线粒体没有mtDNA修复功能.近年来,通过对原核生物和低等真核生物的研究,人们对DNA修复系统有了深入的认识,证明mtDNA修复系统可保持mtDNA遗传物质的完整性和稳定性,避免遗传物质突变的产生,保证DNA复制的高保真度.
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巴斯德毕赤酵母表达系统的研究进展
巴斯德毕赤酵母(P.pastoris)是单细胞低等真核生物,它既具有原核生物易于培养、繁殖快、便于基因工程操作和高密度发酵等特性,同时又具有适于真核生物基因产物正确折叠的细胞内环境和糖链加工系统,还能分泌外源蛋白到培养液中利于纯化.