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内皮细胞功能紊乱的跨核被膜调控
一、细胞核被膜的结构和功能真核细胞核被膜(NE)的外层膜与内质网连接,内层膜与核骨架连接,两层之间为核被膜间.两层膜在核孔复合体(NPC)融合.NPC为＞100 MD的超大分子,由100多种不同蛋白成分组成,直径约130 nm.其中央孔道即核孔是已知的细胞胞浆和核浆之间唯一的直接交通通路,所有改变基因表达的细胞信号或核信号都必需通过核孔.静息状态其孔径约9 nm,转运时可达26 nm.＜10 kD的小分子或离子可自由通过核孔转运;对＞70 kD的大分子转运需要被转运分子的核定位序列或信号(NLS)和ATP水解提供能量;对10～70 kD的中等分子的转运不需要NLS和GTP,但与NE间隙的Ca2+贮存和NPC构象密切相关.转录因子向核内转位及与DNA靶序列结合还受磷酸化修饰及其相关激酶的调控.
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miR-29b微RNA定位序列的素数组合规律
目的:探讨miR-29b微RNA定位序列的编码机制.方法:按照碱基堆积力和微RNA非编码性质,对碱基进行四进制数字编码:AUGC/0123;并且运用公式:N mod 4^n=R对微RNA序列进行模数运算和结构分析.结果:发现miR-29b微RNA的定位序列-aguguu具有素数组合规律.结论:微RNA细胞内分子邮编可能按照素数组合规律编码.
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由Kap-β家族成员介导的独特的入核及出核路径
发生于核孔复合物的蛋白质的入核及出核转运(nuclear pore complexes,NPCs)是由转运因子(transport factors)与NPC处的核孔蛋白之间的相互作用介导的.含有经典的核定位序列(nuclear localization sequences,NLSs)的蛋白质的入核是由一个异二聚体蛋白复合物介导的,这一复合物包括Kap-α和Kap-β1,并由Kap-β1使NLSs定位于NPC.Ra nGTP,RanGDP结合蛋白--P10,以及RanGTP结合蛋白--RanBP1都参与了使NLSs 经NPCs入核的过程.近,一条由Kap-β家族成员介导的独特的入核及出核路径已被发现 .Kap-β2介导mRNA结合蛋白的入核,而Kap-β3和β4则介导一套核糖体蛋白的入核.另外两个Kap-β家族的成员:CRM1和CAS则分别介导富含亮氨酸的载有核输出信号(muc lear-export signals,NESs)的蛋白质和Kap-α的再出核."CRM1-NES-RanGTP”三聚体复合物在RanGAP的参与下被RanBP1解聚,即使RanBP1自身包括富含亮氨酸的NES.这个大家族中具有潜在性结合"货物”能力的很多新转运因子仍需进一步鉴定.Kap-β家族成员的共同特点是与RanGTP结合的能力及在NPCs处直接与核孔蛋白结合的能力.RanGTP对于出核复合物移动至NPC的胞浆面十分重要,在这一转运过程的终阶段,RanBP1(也可能是RanBP2) 参与了出核复合物从NPC上解离的过程.在离体情况下Kap-β1与RanBP1及RanGTP或RanG DP结合形成的"Kap-β1-RanGTP-RanBP1”三聚体,能抵制由RanBP1引发的解离及由R anGAP1引发的GTP水解.
