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HSPB1对心肌细胞氧化应激时氧化还原状态的影响
目的:本研究主要探讨HSPB1如何调控细胞的氧化还原状态从而发挥抗心肌损伤的作用。方法:以过氧化氢( H2 O2)诱导的H9c2心肌细胞氧化应激损伤为模型,转染HSP25表达质粒或小分子干扰RNA,观察细胞存活率、LDH水平、细胞凋亡、活性氧水平、谷胱甘肽含量和GSH/GSSG比值的变化,非还原变性蛋白质印迹检测谷氧还蛋白1(Trx1)、谷胱甘肽过氧化物酶( GR)氧化还原状态的改变。结果:HSPB1过表达抑制H2 O2所致的LDH释放以及caspase 3和PARP的断裂;HSPB1过表达不能减少过氧化氢引起的活性氧水平增加和不能增加细胞内GSH的含量,但可抑制H2 O2所致的GSH/GSSG比值的降低。非还原性蛋白质印迹显示HSPB1过表达明显减少了H2 O2所致的GR和Trx1的氧化。 HSPB1表达下调促进H2 O2所致的细
胞死亡、LDH释放以及caspase 3和PARP的断裂,以及GSH/GSSG比值的下降;同时,非还原性蛋白质印迹显示HSPB1表达下调明显增加了H2 O2所致的GR和Trx1的氧化。结论:HSPB1在心肌细胞氧化应激损伤中通过调控GR和Trx1的氧化还原状态起到抗细胞凋亡的作用。 -
严重烧伤等应激状态下细胞外热休克蛋白70对免疫系统的影响
传统认为,热休克蛋白70(HSP70)只能在细胞内通过帮助新生的和变性的蛋白质的正确折叠、促进不可恢复的变性蛋白质的降解而发挥生物学功能,近年来陆续有报道, HSP70作为一种通常被认为存在于细胞内的保护性蛋白质也可释放到细胞外,作为免疫系统的信号因子,调节免疫细胞的功能,刺激免疫细胞,释放多种炎症因子,改善严重烧伤等应激后的免疫抑制状态,增强机体的免疫功能[1-2]。现HSP70从细胞内释放的机制及其在细胞外的免疫功能成为国内外研究的重点,本文就细胞外热休克蛋白70( eHSP70)的起源、受体及其作用机制和严重烧伤等应激状态下对免疫系统的影响,综述如下。