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重组类人胶原蛋白与牛源Ⅰ型胶原蛋白的比较研究
目的 比较重组类人胶原蛋白(RHCg) 和牛源Ⅰ型胶原蛋白(BTCg)的异同.方法 用有限胃蛋白酶水解和盐析沉淀法从牛肌腱中提取纯化BTCg.通过氨基酸分析测定BTCg和RHCg的氨基酸组成;用园二色谱表征BTCg 和RHCg在溶液中变性前后的二级结构;用差示扫描量热仪(DSC)、调制差示扫描量热仪( MDSC )以及热重仪(TG)分析BTCg和RHCg的热学性质.结果 RHCg和BTCg的氨基酸组成有显著差异.特别是RHCg不含羟脯氨酸;亚氨基酸含量为17.83%(残基数),低于BTCg的22.03%(残基数);赖氨酸含量为0.91%低于BTCg的2.37%;谷氨酸含量为8.13%低于BTCg的12.91%;精氨酸为1.01%低于BTCg的5.33%.在溶液中,温度为20 ℃时,BTCg和RHCg分子的二级结构均为左旋聚脯氨酸(P-Ⅱ)构型.BTCg和RHCg在140~280℃区间的热学性能显著不同.结论 BTCg和RHCg分子的二级结构相似,但氨基酸组成和热学性质存在显著差异.充分认识和理解不同来源胶原蛋白质的特性对于合理设计和使用胶原基生物材料具有重要意义.
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自组装短肽水凝胶对功能性蛋白质IGF-1、aFGF以及VEGF的缓释
短肽RADA在水溶液中可以自发组装成纳米纤维,并形成水凝胶.选择具有不同分子量以及等电点的三种蛋白质胰岛素样生长因子1(IGF-1)、酸性成纤维细胞生长因子(aFGF)和血管内皮生长因子(VEGF),用RADA水凝胶包裹,紫外分光光度计检测每个时间点所释放的蛋白质含量并绘制释放曲线.结果表明释放速度与蛋白质大小以及水凝胶孔径大小有关.圆二色谱检测表明水凝胶的包裹和释放对蛋白质IGF-1、aFGF和VEGF的二级结构没有显著影响.