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CP32M文献资料
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新型HIV-1gp41融合抑制剂CP32M的构效关系研究
目的 研究新型融合多肽CP32M中VEWNEMT序列的长短、残基的极性及其他部位残基的极性对其抑制gp41融合活性的影响.方法 在多肽CP32M的基础上,通过对前7个氨基酸序列进行截取、部分替换、全部替换及改变其他位置氨基酸残基的极性设计合成系列多肽,测定多肽抑制HIV-1融合活性.应用圆二色谱、分子排阻色谱测定多肽与N36的结合功能.结果 截取、替换氨基酸后的肽抑制gp41融合的活性都不同程度降低,与N36结合形成六束螺旋的能力减弱.在CP32M中部及C端I与I+4位置引入Lys增加Glu-Lys离子对作用后,肽活性降低.用C34的C端氨基酸序列NEKDLLE及可与gp120结合的序列RINNIPWSEAM置换QIWNNMT后,多肽仍有很高活性.结论 片段VEWNEMT是关键片段,其中VE及MT是关键功能氨基酸.其他片段替代该片段后仍有较强活性,也与N36形成螺旋结构,提示该片段含有共性结合区.
关键词： HIV-1 HIV包膜蛋白质gp41 多肽 CP32M 构效关系
