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哺乳动物细胞分泌的乙型肝炎病毒表面S+PreS1融合抗原的理化和生物学性状
研究了哺乳动物细胞(转基因GdSS1-18细胞系)分泌的乙型肝炎(乙肝)病毒表面S+PreS1融合抗原(SS1)纯品的理化及生物学性状,结果表明:经HPLC柱层析呈现一个对称峰,证明HBsAg颗粒所带电荷的均一性;SDS-PAGE出现P24及P27条带,未出现Gp30的条带,凝胶扫描分析其各条带分别各占22.3%、77.7%、0%;Western blot试验证实,P27和Gp30能与S及S1抗体结合,而P24条带仅能与S抗体结合,表明S、PreS1是特异性条带;N-末端的氨基酸序列与所用目的基因编码的序列相同;乙肝SS1融合抗原在4℃储存较稳定.动物实验结果表明:与单纯含S基因的参比疫苗相比,含SS1融合基因疫苗免疫Balb/c小鼠既产生S抗体,又产生S1抗体,S抗体的ED50滴度与参比疫苗相似,S1抗体产生早于S抗体.
关键词： 乙型肝炎病毒表面SS1融合抗原 凝胶电泳及扫描 N-末端序列 免疫原性 -
缓症链球菌致热性外毒素蛋白的生化性质
目的研究缓症链球菌外毒素蛋白的分子量、等电点、氨基酸组成及N-末端序列。方法将纯化的毒素蛋白用SDS-PAGE电泳，据低分子量标准蛋白质算出其相对分子质量；以微型聚丙烯酰胺等电聚焦(miniIEF)法进行此毒素蛋白的等点电测定；采用电印迹将SDS-PAGE电泳胶上的毒素蛋白转移到PVDF膜上，用Beckman344HPLC仪测定外毒素蛋白的氨基酸组成；用自动化蛋白质序列仪测定缓症链球菌外毒素N-末端氨基酸序列。结果缓症链球菌外毒素蛋白的相对分子质量为34000；测定毒素蛋白的等点电为6.2，是一种偏酸性蛋白；外毒素蛋白由17种氨基酸组成，其中谷氨酸、甘氨酸、丙氨酸、门冬氨酸、赖氨酸、缬氨酸等氨基酸含量较高；缓症链球菌外毒素蛋白N-末端氨基酸序列为：VSNLSRGMGA，本毒素N-末端氨基酸序列与β溶血链球菌外毒素蛋白(SPEA、SPEB、SEPC)N-末端氨基酸序列不同。结论此外毒素蛋白的分子量、等电点、氨基酸组成和末端氨基酸序列均与其他β溶血性链球菌外毒素不同，可能是一种新的链球菌致热性外毒素。
