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小分子热休克蛋白AgsA文献资料
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鼠伤寒沙门菌小分子热休克蛋白AgsA的N与C末端在溶液中暴露比较
目的 探讨鼠伤寒沙门菌小分子热休克蛋白AgsA的N末端在其寡聚体中所处的位置,为临床治疗提供参考依据.方法 通过分别在小分子热休克蛋白AgsA的N、C末端添加多聚组氨酸标签(His-tag),检测二者与镍螯合琼脂糖凝胶(Ni-NTA Agarose)的结合能力,比较目标蛋白的N、C末端在溶液中的暴露情况.结果 His-tag的添加既不影响AgsA蛋白的寡聚状态,也不影响其类分子伴侣活性;通过比较分别在N、C末端添加His-tag的AgsA蛋白与Ni-NTA Agarose的结合能力,发现AgsA蛋白的C末端在溶液中的暴露情况远大于其N末端.结论 AgsA-N-His6与Ni-NTA Agarose的结合能力远远小于AgsA-C-His6,暗示了AgsA蛋白的N末端被包裹在其寡聚体内部.
关键词： 小分子热休克蛋白AgsA 类分子伴侣活性 寡聚体
