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溶栓活性蛋白酶文献资料
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重组沙蚕溶栓活性蛋白酶的纯化及其性质研究
目的 表达、纯化重组沙蚕溶栓活性蛋白酶并对其性质进行研究.方法 将表达裁体pMAL-PPA转化入E.coli DH5a构建工程茵,IPTG诱导工程茵大量表达麦芽糖结合蛋白-沙蚕溶栓活性蛋白酶(MBP-PPA),细胞裂解液中融合蛋白经Amylose-resin亲和层析与DEAE-Scpharose FF离子交换层析得到了纯化.用Factor Xa切割融合蛋白后经酪蛋白平板法检测其纤雏蛋白溶酶原激活活性,然后对其部分性质进行了研究.结果 构建了表达MBP-PPA的工程茵,经纯化得到相对分子质量约51kDa的融合蛋白.Factor Xa切割融合蛋白后,重组沙蚕溶栓活性蛋白酶(PPA)体外具有纤维蛋白溶酶原激活活性,性质研究表明PPA热稳定性好,适pH为8.0,该酶在pH6.0～9.0范围内有较好的稳定性,酶活在有机溶剂中至少维持20d,25mmol·L-1PMSF能完全抑制其活性.结论 证实PPA是一种纤溶酶原激活荆,且将来有望成为一种新型溶辁药物.
