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膜融合中的SNAREs及其相关蛋白研究进展
Del Castillo和Katz用微电极在蛙神经终板进行电生理研究时,发现电刺激神经引起的运动终板电位,是同时产生的微小终板电位的总合.他们提出递质是以大小一致的量子进行释放的.后来由于电镜的发展,发现了神经终末内含有大小近似一致的突触囊泡,认为它们是含有神经递质的量子释放的小单位.当神经兴奋时,Ca2+进入终末内,突触囊泡与质膜融合,并以胞吐的形式,把递质释放于细胞外间隙.70年代Henser等用冰冻蚀刻技术观察到囊泡融合、胞吐及膜再循环的全过程.
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囊泡转运蛋白SM蛋白家族的研究进展
真核细胞中含有多种不同功能的转运囊泡.虽然转运途径和携带物质各异,但细胞转运的基本分子机制却呈现出高度相似性和保守性.大多数转运途径都需要一种SNARE(Soluble NSF Attachment Protein Receptor)蛋白质复合体介导转运膜泡与靶膜的融合.同时,另一个蛋白家族,Sec1/Munc18蛋白(SM蛋白)也在囊泡运输中发挥重要作用.但是相比于对SNARE蛋白的认识的一致性,在不同的研究中SM蛋白的功能及其与SNARE复合体的相互作用方式却不尽相同.以下综述近年来有关SM蛋白结构和功能的研究进展,并归纳SM蛋白分子的作用机制、功能以及应用.
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运动神经元生存蛋白SMN与Sm蛋白的结合作用
脊髓性肌萎缩症(spinal muscular atrophy,SMA)是一类与运动神经元存活基因(survival of motor neurons gene,SMN gene)突变有关的神经系统变性疾病,而SMN基因的转录产物即为SMN蛋白(survival of motorneurons protein,SMN protein).SMN蛋白与多种蛋白结合后发挥作用,如SMN-Sm蛋白的相互作用在富含尿嘧啶的小核核糖核蛋白体(uridine-rich small ribonucleo-proteins,UsnRNPs)转运装配中有重要意义.SMN蛋白是通过其Tudor结构域与剪接体Sm蛋白的二甲基化修饰的富含精氨酸-氨基乙酸域(arginine and glycine-rich,RG)结合.
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SM蛋白家族在分泌过程中的作用机制研究进展
Sec1/Munc-18(SM)蛋白是一类与分泌相关的亲水性蛋白质,能以多种结合方式与可溶性N-乙基马莱酰胺敏感因子(NSF)附着蛋白受体(SNARE)的Syntaxin蛋白家族结合,进而参与细胞的分泌调控.虽然SM蛋白对于细胞分泌至关重要,但是SM蛋白调节细胞分泌的分子机制尚不清楚.SM蛋白可能主要在囊泡的锚定(docking)过程中起作用,但是也有文献表明SM蛋白可能也参与锚定以后的启动(priming)、融合(fusion)等分泌步骤中的调控.
