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酶固化技术新研究进展
酶的本质是一种具有催化功能的蛋白质,能影响化学反应.然而,与传统的天然酶分子比较,固化酶相对更为脆弱,而传统的有机或无机催化剂其活性则比较固定.固化酶对于优化产业生产过程非常重要,近几十年来已开发出多种新型固化酶.本文在回顾酶固定化技术新发展的同时.着重将其新技术分别从吸附于载体,诱惑侦查及交联等三个方面进行综述.
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交联重组枯草杆菌纤溶酶聚集体的制备及其性质研究
目的 制备交联重组枯草杆菌纤溶酶聚集体(CLEAs),对其酶学性质进行研究,提高重组枯草杆菌纤溶酶(rBSFE)的稳定性.方法 通过微生物发酵,分离得天然rBSFE,经硫酸铵沉淀后,以戊二醛作为交联剂对其进行化学交联,得CLEAs.用常规方法测定各种因素对rBSFE稳定性的影响.结果 在对耐热性、有机相中稳定性、对抗血清蛋白水解酶的能力的研究中,CLEAs均显示比游离酶更高的稳定性.在有机相N,N-二甲基甲酰胺中作用24 h后,CLEAs的活性下降速率为游离酶的50%.在小鼠体外血清中作用2.5 h后,游离酶活性下降56.3%,而CLEAs活性仅下降4.5%,稳定性显著高于游离酶.结论 运用CLEA技术可以较大提高rBSFE的稳定性.
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交联青霉素G酰化酶聚集体制备及其催化特性研究
目的 考察交联青霉素G酰化酶聚集体催化特性,探讨其应用潜力.方法 以硫酸铵为沉淀剂获得青霉素G酰化酶蛋白沉淀,戊二醛交联沉淀的蛋白质制备交联酶聚集体,在此基础上研究交联酶聚集体的催化特性.结果 交联粪产碱杆菌来源青霉素G酰化酶聚集体的适反应温度55℃,适pH 9.0,其酸碱和热稳定性均优于游离酶,重复使用13批次几乎无酶活性丢失,反应20批次后仍有50.9％的活性.结论 交联酶聚集体的稳定性较游离酶好,具有一定的工业应用前景.
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固载化木聚糖酶交联酶聚集体的制备及性质
目的 提高木聚糖酶YS1069的稳定性、重复利用率以及便于从反应体系中分离.方法 本文将交联酶聚集体CLEAs技术与载体固定化技术相结合,用LKZ-128氨基型树脂对木聚糖酶CLEAs进行固定化,并对其性质进行初步研究.结果及结论 采用单因素法和响应面法对影响固定化酶活性的因素进行分析和优化,获得佳固定化条件为:pH9.0的酶液,以2 mL的异丙醇为沉淀剂,沉淀1h,以1.59 g/L的京尼平为交联剂,交联2h,20℃的环境中固定化9.25h,加酶量为8 mg时回收率高,达到65.63％,加酶量为60 mg时酶活性高,达到190U/g.重复使用10次后,其相对酶活仍为42.3％,说明具有良好的批次操作稳定性.该酶经过固定化后热稳定性和pH稳定性均得到了提高.
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青霉素酰化酶:固定化及其应用
青霉素酰化酶广泛应用于β-内酰胺类抗生素中间体和半合成β-内酰胺类抗生素的合成.虽然游离酶具有极高的催化活性,但其对温度、pH值、溶剂极性等的耐受范围极窄,极易失活,而且在有机溶剂中发生的失活是不可逆的.为了提高其各方面稳定性,不断有新的固定化方法提出.本文综述了青霉素酰化酶的固定化方法及其应用.
